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公开(公告)号：CN101155636B
公开(公告)日：2011-07-27
申请号：CN200680011234.X
申请日：2006-02-06
Applicant: 江崎格力高株式会社 , 三和淀粉工业株式会社
CPC classification number: B01J20/24 , A61L9/01 , A61L9/014 , A61L9/16 , B01J20/262 , B01J2220/4825
Abstract: 本发明提供吸附或捕集不希望的物质的组合物，其中的组合物包含作为活性成分的功能性α-1，4-葡聚糖。具体说来，α-1，4-葡聚糖被功能化，以提供吸附或捕集不希望的物质的所述组合物。提供一种含有功能性α-1，4-葡聚糖的组合物，全部或部分α-1，4-葡聚糖呈V型晶体或非晶体形式，以及含有作为功能性材料的该组合物的制品。
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公开(公告)号：CN101155636A
公开(公告)日：2008-04-02
申请号：CN200680011234.X
申请日：2006-02-06
Applicant: 江崎格力高株式会社 , 三和淀粉工业株式会社
CPC classification number: B01J20/24 , A61L9/01 , A61L9/014 , A61L9/16 , B01J20/262 , B01J2220/4825
Abstract: 本发明提供吸附或捕集不希望的物质的组合物，其中的组合物包含作为活性成分的功能性α－1，4－葡聚糖。具体说来，α－1，4－葡聚糖被功能化，以提供吸附或捕集不希望的物质的所述组合物。提供一种含有功能性α－1，4－葡聚糖的组合物，全部或部分α－1，4－葡聚糖呈V型晶体或非晶体形式，以及含有作为功能性材料的该组合物的制品。
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公开(公告)号：CN1894418B
公开(公告)日：2010-12-08
申请号：CN200480036972.0
申请日：2004-12-09
Applicant: 江崎格力高株式会社 , 三和淀粉工业株式会社
Abstract: 从β-1，4-葡聚糖生产α葡聚糖的方法，该方法包括用包含β-1，4-葡聚糖、引物、磷酸源、β-1，4-葡聚糖磷酸化酶和α-1，4-葡聚糖磷酸化酶的反应液进行反应以获得α葡聚糖的步骤。在该方法中，上述β-1，4-葡聚糖可以是纤维二糖，而上述β-1，4-葡聚糖磷酸化酶可以是纤维二糖磷酸化酶。
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公开(公告)号：CN100549079C
公开(公告)日：2009-10-14
申请号：CN200480025508.1
申请日：2004-07-09
Applicant: 江崎格力高株式会社 , 三和淀粉工业株式会社
CPC classification number: C08L5/00 , D01F9/00 , Y10T428/2978
Abstract: 本发明公开了含有高分子量α-1，4-葡聚糖和/或其修饰物与低分子量α-1，4-葡聚糖和/或其修饰物的模压制品，该低分子量α-1，4-葡聚糖的聚合度大于或等于180并且小于620，该高分子量α-1，4-葡聚糖的聚合度大于或等于620并且小于37000，该高分子量α-1，4-葡聚糖的优选的分子量分布不大于1.25，该低分子量α-1，4-葡聚糖的优选的分子量分布不大于1.25。本发明还公开了制备模压制品的方法，其中所述方法包括将低分子量α-1，4-葡聚糖和/或其修饰物加入到含有高分子量α-1，4-葡聚糖和/或其修饰物的溶液中，以便将溶液凝胶化。
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公开(公告)号：CN1894418A
公开(公告)日：2007-01-10
申请号：CN200480036972.0
申请日：2004-12-09
Applicant: 江崎格力高株式会社 , 三和淀粉工业株式会社
Abstract: 从β－1，4－葡聚糖生产α葡聚糖的方法，该方法包括用包含β－1，4－葡聚糖、引物、磷酸源、β－1，4－葡聚糖磷酸化酶和α－1，4－葡聚糖磷酸化酶的反应液进行反应以获得α葡聚糖的步骤。在该方法中，上述β－1，4－葡聚糖可以是纤维二糖，而上述β－1，4－葡聚糖磷酸化酶可以是纤维二糖磷酸化酶。
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Patent Agency Ranking
公开(公告)号：CN1845961A
公开(公告)日：2006-10-11
申请号：CN200480025508.1
申请日：2004-07-09
Applicant: 江崎格力高株式会社 , 三和淀粉工业株式会社
CPC classification number: C08L5/00 , D01F9/00 , Y10T428/2978
Abstract: 本发明公开了含有高分子量α－1，4－葡聚糖和/或其修饰物与低分子量α－1，4－葡聚糖和/或其修饰物的模压制品，该低分子量α－1，4－葡聚糖的聚合度大于或等于180并且小于620，该高分子量α－1，4－葡聚糖的聚合度大于或等于620并且小于37000，该高分子量α－1，4－葡聚糖的优选的分子量分布不大于1.25，该低分子量α－1，4－葡聚糖的优选的分子量分布不大于1.25。本发明还公开了制备模压制品的方法，其中所述方法包括将低分子量α－1，4－葡聚糖和/或其修饰物加入到含有高分子量α－1，4－葡聚糖和/或其修饰物的溶液中，以便将溶液凝胶化。
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公开(公告)号：CN1635996B
公开(公告)日：2010-10-06
申请号：CN01811781.3
申请日：2001-06-01
Applicant: DSMIP资产有限公司 , 江崎格力高株式会社
IPC: C07D201/00
CPC classification number: A61Q19/02 , A61K8/0208 , A61K8/19 , A61K8/347 , A61K8/35 , A61K8/362 , A61K8/365 , A61K8/368 , A61K8/41 , A61K8/44 , A61K8/466 , A61K8/4926 , A61K8/494 , A61K8/4946 , A61K8/498 , A61K8/4986 , A61K8/60 , A61K8/602 , A61K8/64 , A61K8/671 , A61K8/673 , A61K8/676 , A61K8/678 , A61K8/68 , A61K8/735 , A61K8/736 , A61K8/86 , A61K8/97 , A61K8/9706 , A61K8/982 , A61K36/06 , A61K36/23 , A61K36/258 , A61K36/484 , A61K36/515 , A61Q19/00 , A61K2300/00
Abstract: 本发明目的是提高皮肤增白作用和预防变黑作用，并提供安全和稳定的皮肤用外用制剂。为了达到该目的，可将4-羟苯基-α-D-吡喃葡萄糖苷与助剂联用，所述助剂例如：抗坏血酸及其衍生物、天然药物及其提取物、羟基羧酸及其盐、油溶性甘草提取物、龙胆提取物、酚衍生物及其盐、胎盘提取物、曲酸及其衍生物、氨基葡萄糖及其衍生物、壬二酸及其衍生物、视黄醇及其衍生物、吡哆素及其衍生物、生育酚及其衍生物、脱乙酰壳多糖及其分解产物、咖啡酸衍生物、羟基肉桂酸酯及其衍生物、形科植物提取物、菌丝体培养物及其提取物、植物叶及其提取物。
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公开(公告)号：CN1809636B
公开(公告)日：2010-04-14
申请号：CN200480017157.X
申请日：2004-06-15
Applicant: 江崎格力高株式会社
CPC classification number: C12N9/1051 , C12P19/02 , C12P19/04
Abstract: 通过修饰天然α-葡聚糖磷酸化酶获得的耐热化α-葡聚糖磷酸化酶；和制备所述耐热化α-葡聚糖磷酸化酶的方法。所述天然α-葡聚糖磷酸化酶来源于植物。与天然α-葡聚糖磷酸化酶比较，耐热化α-葡聚糖磷酸化酶在选自下组的至少一个位置具有不同的氨基酸残基：对应基序序列1L或1H的4-位的位置、对应基序序列2的4-位的位置和对应基序序列3L或3H的7-位的位置，并且在20mM柠檬酸盐缓冲液(pH6.7)中在60℃加热10分钟以后，所述耐热化α-葡聚糖磷酸化酶在37℃的酶活性是加热之前所述耐热化α-葡聚糖磷酸化酶在37℃的酶活性的20％或更多。
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公开(公告)号：CN1840679A
公开(公告)日：2006-10-04
申请号：CN200610003721.3
申请日：2002-05-27
Applicant: 江崎格力高株式会社
CPC classification number: C08B37/0009 , C08B30/20 , C08B33/00 , C12P19/18
Abstract: 第一种生产葡聚糖的方法包括使含有蔗糖、引物、无机磷酸盐或葡糖－1－磷酸、蔗糖磷酸化酶、葡聚糖磷酸化酶的反应溶液起反应以生产葡聚糖的步骤。从反应开始到结束，反应溶液中蔗糖－磷酸盐比例最大值不超过约17。第二种生产葡聚糖的方法包括使含有蔗糖、引物、无机磷酸盐或葡糖－1－磷酸、蔗糖磷酸化酶、葡聚糖磷酸化酶的反应溶液起反应以生产葡聚糖的步骤。反应在约40℃到约70℃的温度下进行。
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公开(公告)号：CN1809636A
公开(公告)日：2006-07-26
申请号：CN200480017157.X
申请日：2004-06-15
Applicant: 江崎格力高株式会社
CPC classification number: C12N9/1051 , C12P19/02 , C12P19/04
Abstract: 通过修饰天然α－葡聚糖磷酸化酶获得的耐热化α－葡聚糖磷酸化酶；和制备所述耐热化α－葡聚糖磷酸化酶的方法。所述天然α－葡聚糖磷酸化酶来源于植物。与天然α－葡聚糖磷酸化酶比较，耐热化α－葡聚糖磷酸化酶在选自下组的至少一个位置具有不同的氨基酸残基：对应基序序列1L或1H的4－位的位置、对应基序序列2的4－位的位置和对应基序序列3L或3H的7－位的位置，并且在20mM柠檬酸盐缓冲液(pH6.7)中在60℃加热10分钟以后，所述耐热化α－葡聚糖磷酸化酶在37℃的酶活性是加热之前所述耐热化α－葡聚糖磷酸化酶在37℃的酶活性的20％或更多。
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