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公开(公告)号：CN105543263A
公开(公告)日：2016-05-04
申请号：CN201610054950.1
申请日：2016-01-27
Applicant: 吉林大学
CPC classification number: C12N15/70 , C07K2319/00 , C07K2319/21 , C12N9/88 , C12N15/62 , C12N2800/101 , C12Y402/02002
Abstract: 一种透明颤菌血红蛋白可视化标签融合蛋白表达体系、构建方法及其在蛋白纯化中的应用，属于生物工程技术领域。本发明在透明颤菌血红蛋白基因上游加上一段厌氧启动子序列，下游通过链接集团与一种嗜热碱性果胶酶目的基因连接(目的基因不具有唯一性)，以pUC19为表达载体，在大肠杆菌E.coli BL21(DE3)中实现共表达，每升培养基可获得20mg融合蛋白。由于融合蛋白呈鲜红色，便于跟踪，因此大大降低纯化纯化难度，在蛋白纯化领域具有很高参考价值。
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公开(公告)号：CN114672524B
公开(公告)日：2024-01-26
申请号：CN202210336097.8
申请日：2022-03-30
Applicant: 吉林大学
Abstract: 本发明适用于生物催化合成技术领域，提供了一种催化非天然氨基酸衍生物的双功能血红素蛋白，所述双功能血红素蛋白为野生型VHb基因的突变株Q53HL62W‑L75S‑V132E，命名为VHbDF3；其中，所述VHb的基因序列如SEQ ID NO.1所示，所述VHbDF3是将SEQ ID NO.1所示的氨基酸残基第53位的谷氨酰胺突变为组氨酸，然后将第62位亮氨酸突变成色氨酸，再然后将第75位亮氨酸突变成丝氨酸，第132位缬氨酸突变成谷氨酸。通过级联反应可高效合成非天然氨基酸类化合物。同时，该发明中的生物催化系统相比于传统化学合成方法更加高效绿色，催化剂用量少，底物的价格低廉，弥补了传统化学法的缺陷，并为蛋白在催化非天然反应的应用中开阔了新的应用前景。
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公开(公告)号：CN112391374B
公开(公告)日：2023-06-13
申请号：CN202011317169.1
申请日：2020-11-22
Applicant: 吉林中粮生化有限公司 , 吉林大学
IPC: C12N11/089 , C12N9/92 , C12N9/04
Abstract: 本发明涉及一种以多聚卟啉纳米材料为载体的固定化酶及其制备方法，属于固定化酶技术领域。将多聚纳米卟啉纳米颗粒浸没于质量分数2.5～20％的交联剂戊二醛溶液中，反应得到修饰后的多聚卟啉纳米材料，以多聚卟啉为基础形成的纳米微球为载体，以共价交联及静电吸附及的方式能够负载多种酶，酶优选为葡萄糖异构酶、葡萄糖氧化酶。优点是以多聚卟啉纳米载体为内核，同时实现了载体与酶的共价结合及表面静电吸附，增强了酶的负载率；多聚卟啉纳米载体比表面积大，固定化酶后能够增强酶与底物的接触面积，使酶的活性位点充分暴露出来，提高酶的利用率；制备的固定化酶具有高活性、高稳定性、重复使用性好且能够适用于工业化生产特点。
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公开(公告)号：CN111606865B
公开(公告)日：2022-02-18
申请号：CN202010514556.8
申请日：2020-06-08
Applicant: 吉林大学
Abstract: 本发明涉及生物催化合成技术领域，具体公开了一种非对称取代1,3,5‑三嗪类化合物及其制备方法和应用，所述非对称取代1,3,5‑三嗪类化合物包括以下的原料：异硫氰酸酯类化合物、脒类化合物以及四甲基胍。本发明提供的非对称取代1,3,5‑三嗪类化合物采用血红素、辣根过氧化物酶、血红蛋白或细胞色素C作为催化剂，绿色无毒，对环境友好，产率高，解决了现有非对称取代1,3,5‑三嗪类化合物在制备中大多采用有毒性的催化剂，存在对环境不友好且产率低的问题；而提供的制备方法优于传统化学合成方法，高效绿色，反应时间短，反应条件温和，无难处理金属离子催化，降低了催化剂用量。
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公开(公告)号：CN113092559A
公开(公告)日：2021-07-09
申请号：CN202110366493.0
申请日：2021-04-06
Applicant: 吉林大学
IPC: G01N27/327 , G01N27/30
Abstract: 一种丙氨酸氨基转移酶生物电化学传感器及其制备方法，属于生物电化学传感器技术领域。本发明利用改进的溶胶‑凝胶法制备溶胶前驱体，利用改进的“Fish‑in‑net”方法制备固定化酶膜并实现在酶电极上的固定，通过掺杂金纳米粒子‑还原氧化石墨烯增强酶与电极间的电子转移速率，制得丙氨酸氨基转移酶生物电化学传感器。将该生物电化学传感器放置在检测溶液中，以带有固定化酶膜的玻碳电极为工作电极，铂丝电极为对电极，Ag/AgCl电极为参比电极，采用该三电极检测体系，通过连接电化学工作站检测相应的电流信号，实现对丙氨酸氨基转移酶的检测，而且对于胆红素和血脂异常的患者血清中的丙氨酸氨基转移酶也能准确地检测。
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Patent Agency Ranking
公开(公告)号：CN113045454A
公开(公告)日：2021-06-29
申请号：CN202110296886.9
申请日：2021-03-19
Applicant: 吉林大学
IPC: C07C253/30 , C07C255/61 , C07C255/42
Abstract: 本发明涉及化学催化合成技术领域，具体公开了一种腈类化合物催化合成方法及其应用，所述腈类化合物催化合成方法可以选择性反应合成α‑氨基腈或者α‑亚氨基腈类化合物，具有原料简单易得，底物适用性广，条件温和，高产率等优点，本发明的产率优于传统化学合成方法，适合工业化生产，解决了现有α‑氨基腈和α‑亚氨基腈类化合物的合成方法存在产率不高且不符合绿色化学要求的问题。而且，血红素体系在使用上比传统化学合成方法更加高效绿色，底物简单易得，无需繁琐的催化步骤，使用低毒的氰基供体，底物适用性广，符合绿色化学的要求，具有广阔的市场前景。
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公开(公告)号：CN112391374A
公开(公告)日：2021-02-23
申请号：CN202011317169.1
申请日：2020-11-22
Applicant: 吉林中粮生化有限公司 , 吉林大学
IPC: C12N11/089 , C12N9/92 , C12N9/04
Abstract: 本发明涉及一种以多聚卟啉纳米材料为载体的固定化酶及其制备方法，属于固定化酶技术领域。将多聚纳米卟啉纳米颗粒浸没于质量分数2.5～20％的交联剂戊二醛溶液中，反应得到修饰后的多聚卟啉纳米材料，以多聚卟啉为基础形成的纳米微球为载体，以共价交联及静电吸附及的方式能够负载多种酶，酶优选为葡萄糖异构酶、葡萄糖氧化酶。优点是以多聚卟啉纳米载体为内核，同时实现了载体与酶的共价结合及表面静电吸附，增强了酶的负载率；多聚卟啉纳米载体比表面积大，固定化酶后能够增强酶与底物的接触面积，使酶的活性位点充分暴露出来，提高酶的利用率；制备的固定化酶具有高活性、高稳定性、重复使用性好且能够适用于工业化生产特点。
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公开(公告)号：CN109486777A
公开(公告)日：2019-03-19
申请号：CN201910045910.4
申请日：2019-01-18
Applicant: 吉林大学
Abstract: 本发明提供了一种新的构建锰过氧化氢酶枯草芽孢杆菌工程菌方法，使枯草芽孢杆菌yoqH-RIK1285-MnCAT分泌的嗜热锰过氧化氢酶达到0.74mg/L，比现有技术常用的大肠杆菌表达体系提高了48%，且只有少量包涵体产生。同时，不需改变培养温度、转速等条件，培养条件简单；特别是整个表达过程中不需加入诱导剂IPTG，还能够高效地分泌蛋白，极大地节约了发酵成本；具有积极的实用价值。
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公开(公告)号：CN105368856B
公开(公告)日：2018-11-30
申请号：CN201510901182.4
申请日：2015-12-09
Applicant: 吉林大学
Abstract: 一种比活提高的突变型嗜热碱性果胶裂解酶基因、工程菌酶及其应用，属于生物工程技术领域。该工程菌的保藏编号为CGMCC No.11461，分类命名为大肠埃希氏菌Escherichia coli，保藏地址为：中国微生物菌种保藏管理委员会普通微生物中心，保藏日期为：2015年9月29日。本发明主要公开突变型嗜热碱性果胶裂解酶，最适反应温度为70℃，最适Ca2+浓度为0.8mM，底物为0.2％(w/v)多聚半乳糖醛酸，pH 9.5。该酶在最适pH 9.5、Ca2+0.8mM、70℃时酶比活为5300U/mg；在70℃保温下，半衰期为6h；经过镍柱纯化处理后CbPelC‑CD可达到40mg/L(1L发酵液)。本发明所述突变型嗜热碱性果胶裂解酶的比活力相对原酶CbPelC(900U/mg)有大幅度挺高，更加适应现代工业生产要求，也为工业大规模生产碱性果胶酶提供了有效地方法。
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公开(公告)号：CN101434947A
公开(公告)日：2009-05-20
申请号：CN200810051590.5
申请日：2008-12-15
Applicant: 吉林大学
IPC: C12N11/14
Abstract: 本方法是基于分子印迹的fish－in－net固定化酶，属于无机化学、物理化学和生物化学领域。以硅或/和金属氧化物的可溶性盐为原料，以表面活性剂为模板剂后形成溶胶，使在印迹分子保护下的酶与溶胶组装成无机－生物反应器。壳为无机材料，催化活性中心是与糖相关的酶、酶系及酶制剂，印迹分子是酶的底物和/或产物中的糖类小分子。由于传统固定化酶酶活保持差，本方法在酶、酶系及酶制剂固定化中加入了酶的印迹分子，该印迹分子在固定化进程中从两个方面稳定目地催化体系：1)类似于印迹分子的作用，保护酶的活性中心的构象及催化活性；2)替代了酶外表面的水化位点，降低了固定化中出现的有机介质对酶的变性作用，极大保持了酶活性。
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