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公开(公告)号：CN1898567A
公开(公告)日：2007-01-17
申请号：CN200480038433.0
申请日：2004-12-22
Applicant: 株式会社三菱化学药得论 , 财团法人化学及血清疗法研究所
IPC: G01N33/573
CPC classification number: G01N33/6893 , G01N2333/95 , G01N2800/222 , G01N2800/226 , G01N2800/32 , Y10S436/811 , Y10T436/106664
Abstract: 本发明提供一种血栓形成倾向程度或血栓症的检测方法，其是对冯维勒布兰德因子分解酶进行定量。本发明还公开了一种包含与冯维勒布兰德因子分解酶特异性结合的抗体或其片段的血栓形成倾向程度或血栓症的检测用试剂盒。所述检测方法及检测用试剂盒的简便性、快速性、及特异性优良。
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公开(公告)号：CN106459956B
公开(公告)日：2019-12-17
申请号：CN201580017230.1
申请日：2015-01-23
Applicant: 一般财团法人化学及血清疗法研究所
Abstract: 包括包含SEQ ID NO:1‑3所示的氨基酸序列的H链互补决定区和包含SEQ ID NO:4‑6所示的氨基酸序列的L链互补决定区的人抗体。该人抗体适合于在人中使用，并显示特异性结合已经历结构变化的运甲状腺素蛋白(TTR)的活性，和抑制TTR纤维化的活性。
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公开(公告)号：CN1291106A
公开(公告)日：2001-04-11
申请号：CN99802974.2
申请日：1999-02-15
Applicant: 财团法人化学及血清疗法研究所 , 兴和株式会社
IPC: A61K39/09 , A61K38/16 , C12N15/09 , C07K14/315
CPC classification number: C07K14/31 , A61K38/164 , A61K39/085
Abstract: 一种用于免疫疾病的预防剂/治疗剂,它包含作为活性成分的葡萄球菌肠毒素B(SEB)的修饰物或其衍生物,所述修饰是在天然型SEB的氨基酸序列中至少一个氨基酸残基被取代,其中所述SEB修饰物或其衍生物对T细胞的活化具有抑制活性,它们与T细胞受体(TCR)的特异性Vβ成分相互作用但它们对SEB的免疫反应性降低了,同时没有导致具有特异性Vβ成分的T细胞被消除,这种消除通常由天然型SEB或重组野生型SEB引起。
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公开(公告)号：CN106574258A
公开(公告)日：2017-04-19
申请号：CN201580017195.3
申请日：2015-01-23
Applicant: 一般财团法人化学及血清疗法研究所 , 国立大学法人熊本大学
Abstract: 包括包含SEQ ID NO:1‑3所示的氨基酸序列的H链互补决定区和包含SEQ ID NO:4‑6所示的氨基酸序列的L链互补决定区的人源化抗体。该人源化抗体适合于在人中使用，并显示特异性结合已经历结构变化的运甲状腺素蛋白(TTR)的活性，和抑制TTR纤维化的活性。
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公开(公告)号：CN100347297C
公开(公告)日：2007-11-07
申请号：CN02817503.4
申请日：2002-07-04
Applicant: 财团法人化学及血清疗法研究所
CPC classification number: C12N9/6424 , C12Y304/21005
Abstract: 本发明提供了一种基因重组人凝血酶。利用基因工程技术有效地制备人凝血酶，制备方法包括下列步骤：(1)培养转染体动物细胞，所述细胞用启动子下游整合有编码人前凝血酶基因的表达载体转染，使在培养上清液中产生和积累前凝血酶，并回收产生的人前凝血酶；(2)用伊卡因对包含步骤(1)中回收的人前凝血酶的溶液进行处理，将人前凝血酶转化成人凝血酶；和(3)对上述活化步骤之后获得的溶液进行纯化，获得纯化的人凝血酶。因为不使用来源于血液的组分，本发明能够以安全、经济的方式大量供应人凝血酶。
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Patent Agency Ranking
公开(公告)号：CN1701117A
公开(公告)日：2005-11-23
申请号：CN03825393.3
申请日：2003-09-25
Applicant: 财团法人化学及血清疗法研究所
IPC: C12N15/02 , C12N9/64 , C12N5/10 , C07K16/40 , C12P21/08 , A61K38/43 , A61K39/395 , A61P7/02 , G01N33/532 , G01N33/573 , G01N33/577
CPC classification number: C12N9/6489 , C07K16/40
Abstract: 提供对ADAMTS－13显示有选择的免疫反应性的抗体，以及该抗体在表位分析或ADAMTS－13自身抗体－阳性患者诊断中的应用。备选地，为了应用于药物产品，提供用于生产和使用部分缺失的修饰的ADAMTS－13分子的方法。特异于ADAMTS－13的抗体可从用包含部分或完整的ADAMTS－13氨基酸序列的多肽免疫和致敏的温血动物获得；用于生产抗体的方法包括用包含部分或完整的ADAMTS－13氨基酸序列的多肽免疫和致敏温血动物的步骤；上述抗体的用途包括检测和纯化ADAMTS－13的方法；以及提供部分缺失的修饰的ADAMTS－13分子。
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公开(公告)号：CN1191091C
公开(公告)日：2005-03-02
申请号：CN99802974.2
申请日：1999-02-15
Applicant: 财团法人化学及血清疗法研究所 , 兴和株式会社
IPC: A61K39/09 , A61K38/16 , C12N15/09 , C07K14/315
CPC classification number: C07K14/31 , A61K38/164 , A61K39/085
Abstract: 一种用于免疫疾病的预防剂/治疗剂，它包含作为活性成分的葡萄球菌肠毒素B(SEB)的修饰物或其衍生物，所述修饰是在天然型SEB的氨基酸序列中至少一个氨基酸残基被取代，其中所述SEB修饰物或其衍生物对T细胞的活化具有抑制活性，它们与T细胞受体(TCR)的特异性Vβ成分相互作用但它们对SEB的免疫反应性降低了，同时没有导致具有特异性Vβ成分的T细胞被消除，这种消除通常由天然型SEB或重组野生型SEB引起。
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公开(公告)号：CN1791614B
公开(公告)日：2011-01-12
申请号：CN200480013541.2
申请日：2004-03-17
Applicant: 财团法人化学及血清疗法研究所
CPC classification number: C12N9/6489 , A61K2039/505 , C07K16/40
Abstract: 本发明提供抗一种酶(以下在一些情况下称为ADAMTS-13)的抗体(以下在一些情况下称为抗ADAMTS-13抗体)识别的表位，所述酶特异性切割von Willebrand因子(以下在一些情况下称为vWF)，并提供含这个表位结构域的多肽。位于由抗ADAMTS-13抗体识别的ADAMTS-13的氨基酸序列的449到687位的多肽或源于该多肽的肽片段。
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公开(公告)号：CN1537167A
公开(公告)日：2004-10-13
申请号：CN02812757.9
申请日：2002-04-25
Applicant: 财团法人化学及血清疗法研究所
IPC: C12N15/57 , C12N9/50 , C12P21/00 , C12N1/15 , C12N1/19 , C12N1/21 , C12N15/00 , A61K38/46 , A61P7/02 , A61P43/00 , A61K45/00 , A61K48/00 , A61K31/711 , G01N33/573 , G01N33/15 , G01N33/50
CPC classification number: C12N9/6489 , A61K31/711 , A61K38/00 , C12N9/50 , C12N9/6421
Abstract: 本发明涉及分离、鉴定特异性切割vWF的蛋白酶。特异性切割vWF的蛋白酶能够切割vWF的第842位Tyr与843位Met残基之间键，并且包含一条多肽链，该多肽链的部分氨基酸序列序列为Leu－Leu－Val－Ala－Val，更优选地包含一条多肽链，该多肽链具有成熟蛋白的部分N末端氨基酸序列Ala－Ala－Gly－Gly－Ile－Leu－His－Leu－Glu－Leu－Leu－Val－Ala－Val，以及在还原或非还原条件下在SDS－PAGE中呈现105－160kDa的分子量。分离、鉴定这种特异性切割vWF的蛋白酶，可使治疗患由于蛋白酶不足所致的疾病，如血栓性血小板减少性紫癜患者的替代疗法成为可能。
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公开(公告)号：CN1551918B
公开(公告)日：2011-04-20
申请号：CN02817502.6
申请日：2002-07-04
Applicant: 财团法人化学及血清疗法研究所
IPC: C12N15/12 , C07K14/435 , C12P21/02
CPC classification number: C12N9/6418
Abstract: 一种能特异性活化凝血酶原的改良伊卡因蛋白；及利用基因修饰技术产生这种蛋白的方法，该方法包括：1)培养一种转化体，所述转化体通过用表达载体转化微生物或动物细胞来构建，所述表达载体携带整合在启动子下游的编码伊卡因的基因，收集培养基或转化体中产生并积累的伊卡因；2)将收集并回收的含伊卡因溶液纯化得到纯化的伊卡因。依据该方法，可以在实践中在工业规模上生产改良的伊卡因蛋白。
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