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公开(公告)号:CN102702326A
公开(公告)日:2012-10-03
申请号:CN201210216981.4
申请日:2012-06-27
Applicant: 中国人民解放军军事医学科学院基础医学研究所 , 北京大学人民医院
Abstract: 本发明公开了属于免疫学诊断技术领域的一种系统性红斑狼疮的抗原表位及其应用。该抗原表位为多肽,其氨基酸序列如序列表SEQ ID NO: 1所示。该抗原表位多肽,通过ELISA检测与患者血清的反应情况,表明其能特异的与患者血清中的IgG结合,而不与健康人血清反应。该抗原表位多肽可制备诊断系统性红斑狼疮的药物。
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公开(公告)号:CN101791397A
公开(公告)日:2010-08-04
申请号:CN201010127936.2
申请日:2010-03-17
Applicant: 中国人民解放军军事医学科学院基础医学研究所
IPC: A61K38/46 , A61K45/00 , A61K39/085 , A61K31/7088 , A61K48/00 , A61P31/04 , C12N9/22 , C12N15/55
Abstract: 本发明属于生物技术领域,涉及金葡菌RNaseIII蛋白的应用。RNaeIII蛋白作为金葡菌中一种核糖核酸酶,参与金葡菌外分泌蛋白的合成和分泌,从而影响金葡菌致病力。因此,RNaseIII蛋白在金葡菌感染的防治领域有良好的应用前景。
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公开(公告)号:CN106399315A
公开(公告)日:2017-02-15
申请号:CN201510460657.0
申请日:2015-07-31
Applicant: 中国人民解放军军事医学科学院基础医学研究所
IPC: C12N15/115 , C12Q1/68 , C12Q1/70
Abstract: 本发明公开了特异识别甲型流感病毒H1N1型和H3N2型的寡核苷酸配基A8、A20与其所有截短后的序列,以及修饰后的序列在识别甲型流感病毒H1N1型和H3N2型方面的应用。本发明中的A8、A20序列与其所有截短序列在生物医药方面的应用。以及A8、A20序列与其所有截短序列作为试剂盒的组成部分或者检测指标,用于感染甲流病毒患者或者的辅助诊断和甲型流感病毒H1N1,H3N2型的检测。A8、A20序列与其所有截短序列结合纳米金技术作为H1N1、H3N2型甲型流感快速可视化检测方法及检测试剂盒。
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公开(公告)号:CN103951749A
公开(公告)日:2014-07-30
申请号:CN201410156050.9
申请日:2014-04-18
Applicant: 中国人民解放军军事医学科学院基础医学研究所
Abstract: 本发明公开了属于免疫用抗体制备技术领域的一种抗金黄色葡萄球菌eLtaS蛋白的单克隆中和性抗体E4-2。本发明从制备的eLtaS中和性单克隆抗体E4-2杂交瘤细胞中克隆了抗体轻、重链可变区基因,所得轻链和重链可变区基因可编码正确的小鼠抗体可变区。基于上述单克隆抗体的轻、重链可变区基因,可构建和表达多种小分子基因工程抗体,基于上述基因所编码的多肽或蛋白质,可以交联多种生物活性分子,用于制备抗金黄色葡萄球菌感染的药物,具有广阔的应用前景。
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公开(公告)号:CN101654475B
公开(公告)日:2013-08-14
申请号:CN200810147190.4
申请日:2008-08-22
Applicant: 中国人民解放军军事医学科学院基础医学研究所
IPC: C07K7/08 , C12N15/28 , C07K14/525 , A61K38/19 , A61K38/10 , A61K31/7088 , A61K39/00 , A61P19/02 , A61P29/00
Abstract: 本发明涉及分子生物学和免疫学领域,具体地,本发明提供了人肿瘤坏死因子α的抗原表位,其具有通式(I)所示的氨基酸序列:A1A2A3A4A5A6A7A8A9A10A11A12 (I)其,A1、A2、A6表示氨基酸S;A5、A9表示氨基酸P;A3、A4、A7、A8、A10、A11、A12分别表示氨基酸R、T、D、K、V、A、H;通式(I)所示的氨基酸序列未取代或被取代,所述取代是指如上定义的A1-A12中的A1、A2、A3、A4、A5、A6、A7、A8、A9、A10和A12中的一个或者多个任选地被氨基酸A取代;本发明还提供了所述抗原表位的制备方法和用途。
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公开(公告)号:CN102796174A
公开(公告)日:2012-11-28
申请号:CN201210216278.3
申请日:2012-06-27
Applicant: 中国人民解放军军事医学科学院基础医学研究所 , 北京大学人民医院
Abstract: 本发明公开了属于免疫学诊断技术领域的一种干燥综合征的抗原表位及其应用。该抗原表位为多肽,其氨基酸序列如序列表SEQ ID NO: 1所示。该抗原表位多肽,通过ELISA检测与患者血清的反应情况,表明其能特异的与患者血清中的IgG结合,而不与健康人血清反应。该抗原表位多肽可制备诊断干燥综合征的药物。
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公开(公告)号:CN101654475A
公开(公告)日:2010-02-24
申请号:CN200810147190.4
申请日:2008-08-22
Applicant: 中国人民解放军军事医学科学院基础医学研究所
IPC: C07K7/08 , C12N15/28 , C07K14/525 , A61K38/19 , A61K38/10 , A61K31/7088 , A61K39/00 , A61P19/02 , A61P29/00
Abstract: 本发明涉及分子生物学和免疫学领域,具体地,本发明提供了人肿瘤坏死因子α的抗原表位,其具有通式(I)所示的氨基酸序列:A 1 A 2 A 3 A 4 A 5 A 6 A 7 A 8 A 9 A 10 A 11 A 12 其中,A 1 、A 2 、A 6 表示氨基酸S;A 5 、A 9 表示氨基酸P;A 3 、A 4 、A 7 、A 8 、A 10 、A 11 、A 12 分别表示氨基酸R、T、D、K、V、A、H;通式(I)所示的氨基酸序列未取代或被取代,所述取代是指如上定义的A 1 -A 12 中的A 1 、A 2 、A 3 、A 4 、A 5 、A 6 、A 7 、A 8 、A 9 、A 10 和A 12 中的一个或者多个任选地被氨基酸A取代;本发明还提供了所述抗原表位的制备方法和用途。
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公开(公告)号:CN100540047C
公开(公告)日:2009-09-16
申请号:CN200610075638.7
申请日:2006-04-17
Applicant: 中国人民解放军军事医学科学院基础医学研究所 , 海南通用同盟药业有限公司
CPC classification number: A61K38/164
Abstract: 本发明公开了TRAP蛋白在制备治疗金黄色葡萄球菌感染的药品中的用途。外源使用TRAP蛋白(指天然的TRAP蛋白或基因工程重组TRAP蛋白)对金黄色葡萄球菌外毒素的产生具有很好的抑制作用,降低了金黄色葡萄球菌致病性;此外应用TRAP蛋白药物治疗金黄色葡萄球菌感染时必定引起人机体产生针对TRAP的抗体,这种抗体又能进一步发挥抑制金黄色葡萄球菌外毒素产生的作用,这种双重作用提高了药物的作用效果,而且提供了一种全新的药物作用模式;此外,TRAP蛋白的作用只是针对细菌的毒性,而不影响细菌的生长,因而不易使细菌产生耐药性,所以TRAP蛋白对已耐药的金黄色葡萄球菌也同样有效;由于在人类基因组中未发现同源序列,所以使用TRAP蛋白药物也不会引起人类免疫性疾病。
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